Glutamine

Glutamine
L-Glutamine (haut) et D-Glutamine (bas)
Général
Nom IUPAC	acide 2-Amino- 5-carbamoylpentan-1-oïque
Synonymes	Q (Gln)
No CAS	6899-04-3 (racémique) 5959-95-5 (D) ou R (-) 56-85-9 (L) ou S (+)
No EINECS	200-292-1 (L)
Code ATC
FEMA	3684
Propriétés chimiques
Formule brute	C5H10N2O3  [Isomères]
Masse molaire	146, 1445 g∙mol-1 C 41, 09 %, H 6, 9 %, N 19, 17 %, O 32, 84 %,
pKa	2, 17 9, 13
Propriétés physiques
T° fusion	185 °C
Propriétés biochimiques
Codons	CAG, CAA
pH isoélectrique	5, 65
Acide aminé essentiel	dans certains cas
Occurrence dans les protéines	4, 3%
Précautions
SIMDUT[1]
Produit non contrôlé
Unités du SI & CNTP, sauf indication contraire.

La glutamine fait partie des 20 acides aminés du code génétique. Sa chaîne latérale est un amide ; on l'obtient en remplaçant la chaîne latérale hydroxyle de l'acide glutamique par une amine. Ceci en fait un acide aminé polaire non chargé et hydrophile.

Génétiquement parlant, la glutamine est codée par les codons d'ARN CAA et CAG. Son abréviation en trois lettres est Gln, son abréviation en une lettre est Q.

Sommaire 1 Biochimie 2 Nutrition 3 Lien externe 4 Références

Biochimie

Tout comme les autres acides aminés, la glutamine joue un rôle biochimique important comme constituant des protéines. Elle est aussi un élément essentiel de la métabolisation de l'azote : l'ammoniac constituée par la fixation de l'azote est assimilée en composé organique par la conversion de l'acide glutamique en glutamine. L'enzyme qui permet cette conversion se nomme la glutamine synthetase. De plus, la glutamine est parfois utilisée comme donneur d'azote dans les biosynthèses de nombreux composés, y compris d'autres acides aminés, les purines et les pyrimidines.

Nutrition

Étant donné qu'elle peut être synthétisée à partir de l'acide glutamique, la glutamine n'est pas un acide aminé essentiel.

La glutamine sert comme supplément dans l'alimentation des assidus de musculation, mais aussi comme traitement des crampes musculaires chez les personnes âgées. Elle permet entre autres une meilleure récupération lors d'effort physiques importants (sports de force, etc.. ) et participe à la reconstruction du tissu musculaire endommagé. Elle prévient aussi le syndrome du surentraînement.

À l'heure actuelle, des études sont toujours menées sur les conséquences néfastes potentielles d'une absorption excessive de glutamine, toujours sans résultats probants. Ainsi sa consommation est supposée saine car elle peut servir à remplir les réserves d'acides aminés qu'une séance d'exercice physique aurait pu vider. C'est pourquoi elle est fréquemment prescrite aux personnes faisant un jeûne, ou souffrant d'un traumatisme physique, d'un dispositif immunitaire défaillant ou d'un cancer.

De plus, certaines études récentes ont été réalisées pour mieux connaître les effets et les propriétés de la glutamine, et celles-ci font apparaître un lien entre une alimentation riche en glutamine et des effets bénéfiques sur les intestins. La glutamine permettrait surtout de perfectionner l'entretien des fonctions de la paroi intestinale, de la prolifération de la flore intestinale, mais aussi la différenciation cellulaire et une réduction des infections. Il semblerait que ces propriétés soient dues à une vitesse d'extraction de la glutamine plus élevée que celle des autres acides aminés, ce qui en ferait par conséquent le meilleur choix pour le perfectionnement des conditions du transit intestinal^[2].

Ces résultats ont été découverts après comparaison de la concentration en plasma des intestins entre des régimes riches et pauvres en glutamine. Pourtant, quoiqu'il semblerait que la glutamine ait des propriétés «nettoyantes», on ne sait pas encore jusqu'à quel point elle aurait des avantages thérapeutiques à cause des grandes variations de concentration en glutamine des aliments^[2].

En outre, la glutamine est reconnue pour ses divers effets sur l'accélération de la guérison après une opération chirurgicale. Les temps de convalescence après une opération de chirurgie abdominale sont réduits si on nourrit le patient par intraveineuse avec des mélanges contenant de la glutamine. Les essais en clinique semblent avoir montré que les patients soumis à ce genre de régime, comparés à ceux qui n'avaient pas de glutamine, présentent surtout un meilleur équilibre en azote, un progrès de la génération des cysteinyl-leucotriènes par les granulocytes, un progrès de la restauration des leucocytes et de la perméabilité intestinale, le tout sans effets secondaires apparents^[3].

Lien externe

• (en) http ://www. chemie. fu-berlin. de/chemistry/bio/aminoacid/glutamin_en. html

Références

1. McAnena O. J., Moore F. A., Moore E. E., Jones T. N. and Parsons P. Selective uptake of glutamine in the gastrointestinal tract : confirmation in a human study. Br J Surg. 1991 Apr; 78 (4)  : 480-2. PMID 1903318.
2. Jiang Z. M., Cao J. D., Zhu X. G., Zhao W. X., Yu J. C., Ma E. L., Wang X. R., Zhu M. W., Shu H., Liu Y. W. The impact of alanyl-glutamine on clinical safety, nitrogen balance, intestinal permeability, and clinical outcome in postoperative patients : a randomised, double-blind, controlled study of 120 patients. JPEN J Parenter Enteral Nutr. 1999 Sep-Oct;23 (5 Suppl)  :S62-6. PMID 10483898.

Acide aminé

Ala | Arg | Asn | Asp | Cys | Glu | Gln | Gly | His | Ile | Leu | Lys | Met | Phe | Pro | Ser | Thr | Trp | Tyr | Val

Acide aminé essentiel | Protéine | Peptide | Code génétique

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La version présentée ici à été extraite depuis cette source le 05/11/2009.
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